Esteraza aspirynowa (EC 3.1.1.55) jest enzymem katalizującym hydrolizę kwasu acetylosalicylowego (aspiryny) do kwasu salicylowego i kwasu octowego. Esteraza aspirynowa jest obecna między innymi w wątrobie, krwinkach czerwonych i osoczu. Uważa się powszechnie, że jest ona różna od karboksylesterazy (EC 3.1.1.1), arylesterazy (EC 3.1.1.7) i cholinesterazy (EC 3.1.1.8). Pomiędzy cholinesterazą a esterazą aspirynową podobieństwa są tak znaczne, że według niektórych autorów, te dwa enzymy są identyczne. Sporu dotąd nie rozstrzygnięto. W pracy mierzono równolegle aktywność esterazy aspirynowej i cholinesterazy w 106 próbkach surowicy pochodzącej od zdrowych dawców krwi oraz w 120 próbkach surowicy pacjentów, aktywności wyrażano w μkat/L. Stwierdzono bardzo wysoką, pozytywną korelację pomiędzy tymi dwiema aktywnościami – aktywność esterazy aspirynowej była około 10-krotnie niższa niż aktywność cholinesterazy. Wyniki badań wskazują, że występują dwie różne aktywności, choć niekoniecznie dwa różne białka. Warto wziąć pod uwagę możliwość, że cząsteczka enzymu posiada dwa niezależne centra aktywne. Molekularne podstawy podobieństw i różnic tych dwóch enzymów będą wyjaśniane.